分离几种分子量大于20000的蛋白质-搜答案-百度作业网

SDS-PAGE分离胶浓度最佳分离范围6%胶50-150kD8%胶30-90kD10%胶20-80kD12%胶12-60kD15%胶10-40kD所以12%足矣

是,分子筛.

一、分离提纯的基本原则把物质中混有的杂质除去而获得纯净物叫提纯;将相互混在一起的不同物质彼此分开而得到相应组分的各纯净物叫分离.在解答物质分离提纯试题时,选择试剂和实验操作方法应遵循三个原则:1.不能

不知道分子量的情况下就尽可能选择浓度高的分离胶,因为浓度低的胶很有可能蛋白就跑出去了.先用高浓度的胶跑一次,然后看条带再调整下分离胶浓度再做一次就行了.另外,一般快速测定蛋白浓度的方法就是用分光光度计

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大分子物质由于直径较大,不易进入凝胶颗粒的微孔,而只能分布颗粒之间,所以在洗脱时向下移动的速度较快.小分子物质除了可在凝胶颗粒间隙中扩散外,还可以进入凝胶颗粒的微孔中,即进入凝胶相内,在向下移动的过程

useSephadex™G-50.LookatthefollowingsiteforthefractionationsizesbydifferentSephadex.Becausethep

根据溶解度不同,溶解度大的,扩散快

G-251000-5000

都是分子筛,不过原理上有点不同.前者是通过电泳分离蛋白质,整个凝胶是一个交联的整体,所有的分子都只能从其中的网孔经过,因此分子量大的体积大,走的慢,分子量小的体积小,走的快.后者葡聚糖凝胶通过层析分离

1-丙醇,2-丙醇；乙酸,甲酸甲酯；丁烷,2-甲基丙烷；乙二醛；等等.

蛋白质的分离纯化方法有：1、沉淀,2、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的,在电场中能向电场的正极或负极移动.根据支撑物不同,有薄膜电泳、凝胶电泳等.3、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小

如果想利用蛋白分子量大小不同进行分离的话,可用superdex75.不过如果蛋白聚集,以多体形式存在,导致分子量过大,可能就要换用superdex200来分离了.如果几种蛋白分子量差距不大,可以尝试用

SephacrylHR型号分级范围S-100HR1×103~1×105（10后面为幂次,没有打出来,下同）S-200HR5×103~2.5×105S-300HR1×104~1.5×106S-400HR

不能,一个是物理范畴一个是化学范畴.

推荐用等电点聚焦电泳方法,不过也有下面方法：根据分子量1、透析和超滤；2、密度梯度离心；3、凝胶过滤根据溶解度1、等电点；2、盐析根据电荷1、电泳；2、离子交换层析还有一种是亲和层析法

Kr-氪（78）Xe-氙（124）Rn-氡（211）都是稀有气体

1万以下的蛋白质则采用含丙烯酰胺15-30%的凝胶,而分子量特别大的可采用含丙烯酰胺4%的凝胶,由于聚丙烯酰胺凝胶是一种人工合成的物质,在聚合前可调节单体的浓度比,形成不同程度交链结构,其空隙度可在一

凝胶色谱法用来对蛋白质、核酸、油脂等样品进行分离分析,但此方法要求样品不同组分的相对分子质量必须有较大差别.不知道你分离的是哪种,但是100%分离显然是不可能的,看下下图吧!

1）若是直接知道该蛋白质中氨基酸的序列,可以用来推测氨基酸中的碱基序列,并用化学合成仪直接合成该cDNA2)用该基因转录出的mRNA进行逆转录3）用鸟枪法直接从原核生物体内分离