变性蛋白的吸光值

基本解释[denaturation]物体的性质发生改变详细解释1.物体的性质发生改变.如：变性酒精.2.有机体的细胞结构和性质发生改变,例如中毒或发炎时细胞所发生的变化.但我们通常生活中接触到的变性则

肯定会有影响的一般偶联后的多肽有两种状态（冻干,非冻干）如果需要冻干,最好分包装冻干,不要反复冻融非冻干,需要低温保存

非变性凝胶里面没加变性剂,一般是SDS.非变性胶跑出来的蛋白能保持其活性一般用做功能试验,如EMSA.由于没有变性剂的原因非变性胶电泳时除了与蛋白分子量有关也会受都电荷的影响,因此对蛋白等电点的确定和

蛋白质变性（proteindenaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性.变性的特点：（一）生物

变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低,同时蛋白质的粘度增加,结晶性破坏,生物学活性丧失,易被蛋白酶分解.生活中最常见的例子,就是煮鸡蛋的时候,蛋清变成蛋白了.\x0d引起蛋白质变性的原因可分

蛋白质的变性（不可逆）：破坏蛋白质的结构,使其变质.蛋白质变性的因素：物理：高温、紫外线等化学：强酸、强碱、甲醛、重金属盐（Ba2+、Hg2+、Cu2+、Ag+等）等

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mbp前面都会带有一个his标签其实是用his纯化的再问：�����ҵľ�Һ�Ƚ�Ũ��Ȼ�����30�γ�������ϸ��ÿ��20�룩����᲻��ʹ�����ʱ����أ�再答：������

体内环境与体外环境是两个概念,在体内绝大部分酶都是定位在某特定的位置,这些位置有维持它们稳定性的特定环境,常规来说包括了不同的离子需求,PH等,甚至一些酶要稳定存在需要其他的酶辅助.可以说对于每一种酶

你说的是“最有可能用到以下哪种实验技术”,我认为是A.因为透析复性可通过逐渐降低外透液浓度来控制变性剂去除速度离心,是分离包涵体时使大多数包涵体沉淀,与可溶性蛋白分离.电泳,在复性后效果的检测用到

蛋白质一般认为有三级结构.一级结构是氨基酸顺序,由肽键控制,因为肽键是化学键,十分牢固,低温下很难解开.二级结构是部分氨基酸形成的区域结构,如螺旋,折片等,主要有氢键来维系,一般来说低温下也不易解开.

DNA变性是破坏碱基堆积力和氢键的相互作用,实质是DNA双螺旋区的氢键的断裂,不涉及共价键的断裂,由双链变为单链.DNA变性需要达到一定温度,而降温到退火温度后会复性.蛋白质变性是在某些物理和化学因素

蛋白质变性前具有特定的空间结构,这使得它们的溶解度一般不高,当其变性后,空间结构被破坏,蛋白质分子极性增强,根据相似相容原理,它的溶解度也就相应的增大.再问：蛋白质空间结构破坏，为什么就溶解度增高，极

应该没事的,但是有些情况下,某些蛋白在变性后,可能不为蛋白酶所消化,这样其所表现出来的营养就不能为人体所吸收了.

需要用变性聚丙烯酰胺凝胶电泳,一般是加入SDS,有多条肽链的蛋白质由于变性彼此分离,又因为不同的分子量在凝胶的迁移速度不同,因此形成不同的条带.

蛋白质变性（proteindenaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性.

多数抗体只识别抗原表面某几个多肽片段,所以它们和抗原的结合不受抗原变性影响,甚至很多时候有些抗体只识别变性的抗原.当然,有些抗体的抗原位点就与蛋白质空间结构有关,抗原变性后就无法和这些抗体结合.通常情

1蛋白变性后是不具有生物学活性的.2ELISA是无法检测蛋白活性的.

问题111分保存11．酶蛋白变性后其活性丧失,是因为：酶蛋白的空间结构遭到破坏问题121分保存12．同工酶具有相同的催化活性主要是因为：具有相似的分子结构问题131分保存13．酶原通过蛋白酶水解激活,

蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性.