百度作业网知道PI等电点如何求得PKa
来源：学生作业帮助网 编辑：作业帮 时间：2024/05/02 07:07:39
跑电泳双向电泳结果根据不同的等电点可将蛋白质分开,直接在图谱上找相应的蛋白质对应的等电点就可以啦
氨基酸的带电状况与溶液的ph值有关,改变ph值可以使氨基酸带上正电荷或负电荷,也可以使他处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性离子状态,此时的ph值为氨基酸的等电点.氨基酸是同时带氨基和羧基的物种,在水
两个解离集团：PI=(PK1+PK2)/2三个解离集团,则取兼性离子两边PK值得平均值,即三个离子中PK值相近的两个.
在等电点时,蛋白质分子以两性离子形式存在,其分子净电荷为零(即正负电荷相等),此时蛋白质分子颗粒在溶液中因没有相同电荷的相互排斥,分子相互之间的作用力减弱,其颗粒极易碰撞、凝聚而产生沉淀,所以蛋白质在
constdoubepi3.14159;或者#definepi3.14159
.氨基酸在等电点时,主要以(中性)离子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以(负)离子形式存在,在pH
据我所知ncbi没有相关的功能,毕竟其是以核苷酸序列为主.因为等电点特性是蛋白质水平的分子特性,你可以到swissprot网站,那里有许多相关的服务.例如,计算PI你可以用ComputepI/Mwto
等电点的计算：对于所有的R基团不解离的氨基酸而言（即解离只发生在α-羧基和α-氨基上）,计算起来非常简单：PI＝（PK1’+PK2’）/2若是碰到R基团也
是乙醇沉淀吧,先调pH到等电点,再加乙醇沉淀.
不同的蛋白质,pi=pH的点在碱性、中性和酸性区域都有可能.只要pH大于pi,溶液中多数蛋白质会解离出氢离子而带有负电荷.如果一种蛋白质的pi=4.0,那么,在pH大于4.0（虽然4.0——7.0之间
酪蛋白的等电点（PI)为4.6
先看普通氨基酸,设有p1,p2那么pI=(p1+p2)/2酸性氨基酸,设有p1
在某个PH值的缓冲溶液中,该氨基酸电泳时不再涌动,即是达到一个电荷平衡,该PH值就是该氨基酸的等电点
氨基酸的带电状况与溶液的ph值有关,改变ph值可以使氨基酸带上正电荷或负电荷,也可以使他处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性离子状态,此时的ph值为氨基酸的等电点.明白了吗?够专业把!
不同的蛋白质等电点式不同的常见蛋白质等电点参考值蛋白质等电点鲑精蛋白[salmine]12.1鲱精蛋白[clupeine]12.1鲟精蛋白[sturline]11.71胸腺组蛋白[thymohisto
这是生物奥赛的一种计算题具体要看该种氨基酸是属于酸性氨基酸还是碱性氨基酸酸性氨基酸的PI要偏小,碱性氨基酸的PI要偏大就拿天冬氨酸来说它因为有两个羧基,一个氨基所以本身在pH为6~8时它是带有负电荷的
小于6.由于它本身的酸式电离较强,氨基酸带负电,要使它为电中性,必须进一步向溶液中加酸,抑制酸式电离,促进碱式电离,才能它所带的负电荷减少,最后达到等电点.所以,它的等电点比6小
在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点.我们生化书上的标准定义~
酸碱性是说在溶液中H离子的浓度根据公式换算得到的值,不是因为蛋白带正电或者负电而算出来的.蛋白等电点是它的性质在一定条件下不变,所以pI是确定的,pH是由溶液中H离子的浓度决定的,前题是pi＜ph,也
找出等电点时状态,知道lys-lys为+1价时,一个赖氨酸的a位羧基和另一个的a位氨基电离,且氨基次于羧基电离,所以此时的解离常数就是PK2,而后全部电离时,即价位为—1时e位氨基电离,此时PK=PK